Aconitase

Aconitate hydratase
Structure de l'aconitase (PDB 1ACO)[1].
Structure de l'aconitase (PDB 1ACO)[1].
  N° EC   EC 4.2.1.3
  N° CAS   9024-25-3
  Bases de données
  IntEnz   Vue IntEnz
  BRENDA   Entrée BRENDA
  IUBMB   4.2.1.3 à l'IUBMB
  KEGG   Entrée KEGG
  MetaCyc   Voie métabolique
  PRIAM   Profil
  PDB   Structures
  GO   AmiGO / EGO

L’aconitase, ou aconitate hydratase, est une enzyme intervenant notamment dans le cycle de Krebs pour réaliser l'isomérisation stéréospécifique du citrate en isocitrate via le cis-aconitate[2],[3],[4].

Citrat.svg   \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix}   H2O + Cis-Aconitat.svg   \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix}   Isocitrat.svg
Citrate   Cis-aconitate   Isocitrate

La réaction d'isomérisation implique une déshydratation suivie d'une réhydratation afin de translater l'atome d'oxygène de l'hydroxyle de part et d'autre d'une double liaison transitoire.

Mécanisme réactionnel de l'aconitase illustrant la formation et la propagation de la double liaison.


Contrairement à la plupart des protéines fer-soufre, qui fonctionnent comme transporteurs d'électrons, le centre fer-soufre de l'aconitase réagit directement avec le substrat de l'enzyme. L'aconitase a un centre actif [Fe4S4]2+ qui peut se convertir en une forme inactive [Fe3S4]+. Trois résidus cystéine ont été identifiés comme ligands du centre [Fe4S4]. Dans la forme active de ce cluster, le cation de fer labile est coordonné à des molécules d'eau et non à des résidus cystéine de l'enzyme.

Activation du centre [Fe3S4]+ tétraédrique en centre [Fe4S4]2+ octaédrique.


L'aconitase est inhibée par l'anion fluoroacétate FCH2COO-, présent notamment dans le fluoroacétate de sodium FCH2COONa, qui agit donc comme un poison. Le centre fer-soufre est très sensible à l'oxydation par les anions superoxyde O2-[5].

Sommaire

Dénominations alternatives

  • Cis-aconitase.
  • Citrate hydro-lyase.
  • Citrate(isocitrate) hydro-lyase.

Isozymes

Il existe plusieurs isozyme de l'aconitase :

  • ACO1 : présente dans le cytosol. ACO1 est un IRP1 avec un agrégat [4Fe-4S]
  • ACO2 : présente dans la mitochondrie
  • ACO3

Notes et références

  1. (en) H. Lauble, M. C. Kennedy, H. Beinert, C. D. Stout CD, « Crystal structures of aconitase with trans-aconitate and nitrocitrate bound », dans J. Mol. Biol., vol. 237, no 4, avril 1994, p. 437-451 [lien PMID, lien DOI] 
  2. (en) H. Beinert, M. C. Kennedy, « Aconitase, a two-faced protein: enzyme and iron regulatory factor », dans FASEB J., vol. 7, no 15, décembre 1993, p. 1442-1449 [lien PMID] 
  3. (en) D. H. Flint, R. M. Allen, « Iron-Sulfur Proteins with Nonredox Functions », dans Chem. Rev., vol. 96, no 7, novembre 1996, p. 2315-2334 [lien PMID, lien DOI] 
  4. (en) H. Beinert, M. C. Kennedy, C. D. Stout, « Aconitase as Iron-Sulfur Protein, Enzyme, and Iron-Regulatory Protein », dans Chem. Rev., vol. 96, no 7, novembre 1996, p. 2335-2374 [lien PMID, lien DOI] 
  5. (en) P. R. Gardner, « Aconitase: sensitive target and measure of superoxide », dans Meth. Enzymol., vol. 349, 2002, p. 9-23 [lien PMID, lien DOI] 

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